Выделение апопротеинов в чистом виде

25.10.2010

Выделение апопротеинов в чистом виде позволило приступить к решению таких важных вопросов, как изучение их первичной и вторичной структуры, механизма их связи с липидами, участия в ферментативных реакциях, роли отдельных апопротеинов в патогенезе атеросклероза и др.

Большое внимание было уделено изучению взаимодействия апопротеинов с липидами и прежде всего с фосфолипидами. Установлено, что апопротеины образуют с фосфолипидами комплексы, в которых значительно возрастает доля аспиральной структуры белка.

Если же дополнительно в систему добавить олеиновый эфир холестерина или триглицерид, то процент аспиральной структуры возрастает еще в большей степени, причем белковолипидные комплексы приобретают мицеллярную форму и флотируют, как нативные липопротеиды, при ультрацентрифугировании в том же градиенте плотности.

Таким образом, речь идет об искусственной сборке липопротеидных частиц из составляющих их компонентов.

Некоторые апопротеины (A-I и Е) образуют in vitro с НЭХС комплексы, в которых связывание холестерина происходит, с одной стороны, за счет взаимодействия между гидроксилом стерина и гуанидиновыми группами аргининовых остатков белка, с другой — за счет гидрофобных связей.

Взаимодействие апопротеинов A-I и Е с эфирами холестерина значительно слабее и осуществляется только с помощью гидрофобных связей.

Таким образом, фосфолипиды и неэстерифицированный холестерин в отдельности образуют с апопротеинами комплексы, но при совместном присутствии этих липидов эффективность образования комплексов с белком, очевидно, возрастает, а конформационные изменения апопротеиновой структуры становятся более сложными.

Поэтому в результате взаимодействия апопротеинов с липидами образуется не простая белково-липидная смесь, а липопротеидная частица с ее характерной структурой.

«Превентивная кардиология»,
под редакцией Г.И.Косицкого