Захват аланина печенью из крови
Захват аланина печенью из крови повышается, причем в значительно большей степени по сравнению с другими аминокислотами [Felig Р., 1973; Wahren G., 1977]. Частично это объясняется более сильной активацией глюкокортикоидами и глюкагоном именно экстракции аланина печенью [Felig P., Wahren G., 1974]. В свою очередь аланин стимулирует секрецию в кровь активатора глюконеогенеза — глюкагона [Felig P., Wahren G., 1974]. Около 90% аланина при различных его концентрациях вступает на путь глюконеогенеза.
Среди всех аминокислот темп глюконеогенеза из аланина в печени самый высокий [Felig Р., 1973]. Аланин, кроме того, активирует глюконеогенез из лактата [Ozand P. et al., 1978]. Активность аланинаминотрансферазы в печени заметно повышается [Виру А. А., 1977].
Трансаминирование пирувата в аланин происходит не только в мышцах но и в сердце, а также в клетках крови, которые могут приносить в печень до 25—30% всего количества аланина [Felig P., Wahren G., 1974]. Большое количество аланина образуется в кишечнике при потреблении глутамина, синтезируемого в мышцах, особенно при физических нагрузках [Felig Р., 1973].
Трансаминированию пировиноградной кислоты в аланин в мышцах способствует высокое содержание в них в свободном виде донора аминокислот — глутаминовой кислоты [Krebs Н., 1972]. Данная аминокислота, кроме того, активно экстрагируется мышцами из крови [Ruderman N., 1975].
Перенос в печень с аланином аминогрупп из мышц и, следовательно, предотвращение образования весьма токсичного аммиака в мышцах — другая важная роль глюкозоаланинового цикла при физической деятельности [Felig Р., 1973; Felig P., Wahren G., 1974]. В печени же аминогруппы идут на синтез нетоксичной мочевины.
Потенциальная возможность образования аммиака в повышенных количествах во время работы существует вследствие усиленного окисления в мышцах в качестве дополнительного источника энергии аминокислотс разветвленной цепью — валина, лейцина и изолейцина, которые выделяются в кровь некоторыми органами, в частности печенью, и экстрагируются мышцами. Перед этапом окисления данные аминокислоты превращаются в соответствующие кетокислоты; трансаминируя при этом пировиноградную кислоту, они образуют аланин [Felig Р., 1973].
В результате тренировки мощность цикла возрастает, о чем свидетельствует значительное повышение активности аланинаминотрансфераз [Mole Р. et al., 1973]. Именно усилением синтеза аланина из пировиноградной кислоты можно объяснить тот факт, что в тренированном организме по сравнению с нетренированным происходит меньшее накопление молочной кислоты при нагрузке, одинаковой не только по абсолютной, но и по относительной мощности (в процентах VO2макс), т. е. при одинаковой скорости образования пировиноградной кислоты в процессе гликолиза [Mole P. et al., 1973].
«Фармакологическая коррекция утомления»,
Ю.Г.Бобков, В.М.Виноградов
- Эффекты актопротекторов и психоэнергизаторов
- Общие характеристики препаратов вводимых крысам в опытах с истощающей субмаксимальной нагрузкой
- Длительность интервала отсутствия эффекта у отдельных средств
- Отсутствие влияния препаратов на работоспособность в промежуточной фазе
- Механизм формирования долговременной памяти
- Восстановительная активность естественных для организма и широко используемых для повышения физической работоспособности соединений
- Чувствительность к психостимуляторам в период восстановления
- Механизм действия актопротекторов — производных бензимидазола
- Взаимосвязь между содержанием гликогена печени и положительным эффектом препарата Р-148
- Активации глюконеогенеза в опытах с оценкой влияния Р-148 на протеинсинтез
- Увеличение содержания РНК во всех изученных органах в ранней фазе периода восстановления с преминением Р-148
- Частичное ингибирование короткоживущих РНК печени и почек
- Резервные органы глюконеогенеза
- Опыты с использованием актиномицина D
- Выделение ядерной и цитозольной фракций
- Ингибирование протеинсинтеза при субмаксимальной работе
- Принципиальный механизм действия эРНК
